Sabtu, 03 Desember 2011

ENZIM


Enzim adalah biomolekul berupa protein yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia organik.
 Molekul awal yang disebut substrat akan dipercepat perubahannya menjadi molekul lain yangdisebut produk. Jenis produk yang akan dihasilkan bergantung pada suatu kondisi/zat, yangdisebut promoter. Semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat dalam suatu arah lintasan metabolisme yang ditentukan oleh hormonsebagai promoter.Enzim bekerja dengan cara bereaksi dengan molekul substrat untuk menghasilkan senyawaintermediat melalui suatu reaksi kimia organik yang membutuhkan energi aktivasi lebihrendah, sehingga percepatan reaksi kimia terjadi karena reaksi kimia dengan energi aktivasilebih tinggi membutuhkan waktu lebih lama.

Meskipun senyawa katalis dapat berubah pada reaksi awal, pada reaksi akhir molekul katalisakan kembali ke bentuk semula.Sebagian besar enzim bekerja secara khas, yang artinya setiap jenis enzim hanya dapatbekerja pada satu macam senyawa atau reaksi kimia. Hal ini disebabkan perbedaan struktur kimia tiap enzim yang bersifat tetap. Sebagai contoh, enzim -amilase hanya dapat digunakanpada proses perombakan pati menjadi glukosa.Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor, terutama adalah substrat, suhu, keasaman,kofaktor dan inhibitor. Tiap enzim memerlukan suhu dan pH (tingkat keasaman) optimumyang berbeda-beda karena enzim adalah protein, yang dapat mengalami perubahan bentuk jika suhu dan keasaman berubah. Di luar suhu atau pH yang sesuai, enzim tidak dapat bekerjasecara optimal atau strukturnya akan mengalami kerusakan. Hal ini akan menyebabkan enzimkehilangan fungsinya sama sekali. Kerja enzim juga dipengaruhi oleh molekul lain. Inhibitor adalah molekul yang menurunkan aktivitas enzim, sedangkan aktivator adalah yangmeningkatkan aktivitas enzim. Banyak obat dan racun adalah inihibitor enzim.  

Etimologi dan Sejarah Enzim 
Eduard Buchner
Hal-ihwal yang berkaitan dengan enzim dipelajari dalamenzimologi.
 Dalam duniapendidikan tinggi, enzimologi tidak dipelajari tersendiri sebagai satu jurusan tersendiri tetapisejumlah program studi memberikan mata kuliah ini. Enzimologi terutama dipelajari dalamkedokteran, ilmu pangan, teknologi pengolahan pangan, dan cabang-cabang ilmu pertanian.     
Pada akhir tahun 1700-an dan awal tahun 1800-an, pencernaan daging oleh sekresi perut dan konversi pati menjadi gula oleh ekstrak tumbuhan dan ludah telah diketahui. Namun,mekanisme bagaimana hal ini terjadi belum diidentifikasi.Pada abad ke-19, ketika mengkaji fermentasi gula menjadi alkohol oleh ragi, Louis Pasteur menyimpulkan bahwa fermentasi ini dikatalisasi oleh gaya dorong vital yang terdapat dalamsel ragi, disebut sebagai "ferment", dan diperkirakan hanya berfungsi dalam tubuh organismehidup.  Ia menulis bahwa "fermentasi alkoholik adalah peristiwa yang berhubungan dengankehidupan dan organisasi sel ragi, dan bukannya kematian ataupun putrefaksi sel tersebut.Pada tahun 1878, ahli fisiologi Jerman Wilhelm Kühne (1837±1900) pertama kalimenggunakan istilah " enzyme ", yang berasal dari bahasa Yunaniyang berarti "dalambahan pengembang" (ragi), untuk menjelaskan proses ini. Kata "enzyme" kemudiandigunakan untuk merujuk pada zat mati seperti pepsin, dan kata ferment digunakan untuk merujuk pada aktivitas kimiawi yang dihasilkan oleh organisme hidup. Pada tahun 1897, Eduard Buchner memulai kajiannya mengenai kemampuan ekstrak ragiuntuk memfermentasi gula walaupun ia tidak terdapat pada sel ragi yang hidup. Pada sedereteksperimen di Universitas Berlin, ia menemukan bahwa gula difermentasi bahkan apabila selragi tidak terdapat pada campuran. Ia menamai enzim yang memfermentasi sukrosa sebagai "zymase" (zimase). Pada tahun 1907, ia menerima penghargaan Nobel dalam bidang kimia"atas riset biokimia dan penemuan fermentasi tanpa sel yang dilakukannya". Mengikutipraktek Buchner, enzim biasanya dinamai sesuai dengan reaksi yang dikatalisasi oleh enzimtersebut. Umumnya, untuk mendapatkan nama sebuah enzim, akhiran-ase ditambahkan padanama substrat enzim tersebut (contohnya: laktase, merupakan enzim yang mengurai laktosa)ataupun pada jenis reaksi yang dikatalisasi (contoh: DNA polimerase yang menghasilkanpolimer DNA).Penemuan bahwa enzim dapat bekerja diluar sel hidup mendorong penelitian pada sifat-sifatbiokimia enzim tersebut. Banyak peneliti awal menemukan bahwa aktivitas enzimdiasosiasikan dengan protein, namun beberapa ilmuwan seperti Richard Willstätter berargumen bahwa proten hanyalah bertindak sebagai pembawa enzim dan protein sendiritidak dapat melakukan katalisis.Namun, pada tahun 1926, James B. Sumner berhasil mengkristalisasi enzim urease danmenunjukkan bahwa ia merupakan protein murni. Kesimpulannya adalah bahwa proteinmurni dapat berupa enzim dan hal ini secara tuntas dibuktikan oleh Northrop dan Stanleyyang meneliti enzim pencernaan pepsin (1930), tripsin, dan kimotripsin. Ketiga ilmuwan inimeraih penghargaan Nobel tahun 1946 pada bidang kimia.Penemuan bahwa enzim dapat dikristalisasi pada akhirnya mengijinkan struktur enzimditentukan melalui kristalografi sinar-X. Metode ini pertama kali diterapkan pada lisozim,enzim yang ditemukan pada air mata, air ludah, dan telur putih, yang mencerna lapisanpelindung beberapa bakteri. Struktur enzim ini dipecahkan oleh sekelompok ilmuwan yang diketuai oleh David ChiltonPhillips dan dipublikasikan pada tahun 1965. Struktur lisozim dalam resolusi tinggi inimenandai dimulainya bidang biologi struktural dan usaha untuk memahami bagaimana enzimbekerja pada tingkat atom.  


 Enzim merupakan biomolekul yang mengkatalis reaksi kimia, di mana hampir semuaenzim adalah protein. Pada reaksi-reaksi enzimatik, molekul yang mengawali reaksi disebut substrat, sedangkanhasilnya disebut produk. Cara kerja enzim dalam mengkatalisis reaksi kimia substansi laintidak merubah atau merusak reaksi ini. 
Peran enzim dalam metabolism
 Metabolisme merupakan sekumpulan reaksi kimia yang terjadi pada makhluk hidup untuk menjaga kelangsungan hidup. Reaksi-reaksi ini meliputi sintesis molekul besar menjadimolekul yang lebih kecil (anabolisme) dan penyusunan molekul besar dari molekul yanglebih kecil (katabolisme). Beberapa reaksi kimia tersebut antara lain respirasi, glikolisis,fotosintesis pada tumbuhan, dan protein sintesis. Dengan mengikuti ketentuan bahwa suatureaksi kimia akan berjalan lebih cepat dengan adanya asupan energi dari luar (umumnyapemanasan), maka seyogyanya reaksi kimia yang terjadi pada di dalam tubuh manusia harusdiikuti dengan pemberian panas dari luar. Sebagai contoh adalah pembentukan urea yangsemestinya membutuhkan suhu ratusan derajat Celcius dengan katalisator logam, hal tersebuttidak mungkin terjadi di dalam suhu tubuh fisiologis manusia, sekitar 37° C. Adanya enzim yang merupakan katalisator biologis menyebabkan reaksi-reaksi tersebutberjalan dalam suhu fisiologis tubuh manusia, sebab enzim berperan dalam menurunkanenergi aktivasi menjadi lebih rendah dari yang semestinya dicapai dengan pemberian panasdari luar. Kerja enzim dengan cara menurunkan energi aktivasi sama sekali tidak mengubahG reaksi (selisih antara energi bebas produk dan reaktan), sehingga dengan demikian kerjaenzim tidak berlawanan dengan Hukum Hess 1 mengenai kekekalan energi. Selain itu, enzimmenimbulkan pengaruh yang besar pada kecepatan reaksi kimia yang berlangsung dalamorganisme. Reaksi-reaksi yang berlangsung selama beberapa minggu atau bulan di bawahkondisi laboratorium normal dapat terjadi hanya dalam beberapa detik di bawah pengaruhenzim di dalam tubuh. 
Pemanfaatan enzim sebagai alat diagnosis
 Pemanfaatan enzim untuk alat diagnosis secara garis besar dibagi dalam tiga kelompok:
1. Enzim sebagai petanda ( marker )
dari kerusakan suatu jaringan atau organ akibatpenyakit tertentu.
Penggunaan enzim sebagai petanda dari kerusakan suatu jaringan mengikuti prinsipbahwasanya secara teoritis enzim intrasel seharusnya tidak terlacak di cairan ekstrasel dalamjumlah yang signifikan. Pada kenyataannya selalu ada bagian kecil enzim yang berada dicairan ekstrasel. Keberadaan ini diakibatkan adanya sel yang mati dan pecah sehinggamengeluarkan isinya (enzim) ke lingkungan ekstrasel, namun jumlahnya sangat sedikir dantetap.   

  Apabila enzim intrasel terlacak di dalam cairan ekstrasel dalam jumlah lebih besar dari yangseharusnya, atau mengalami peningkatan yang bermakna/signifikan, maka dapat diperkirakanterjadi kematian (yang diikuti oleh kebocoran akibat pecahnya membran) sel secara besar-besaran. Kematian sel ini dapat diakibatkan oleh beberapa hal, seperti keracunan bahan kimia(yang merusak tatanan lipid bilayer), kerusakan akibat senyawa radikal bebas, infeksi (virus),berkurangnya aliran darah sehingga lisosom mengalami lisis dan mengeluarkan enzim-enzimnya, atau terjadi perubahan komponen membrane sehingga sel imun tidak mampu lagimengenali sel-sel tubuh dan sel-sel asing, dan akhirnya menyerang sel tubuh (penyakitautoimun) dan mengakibatkan kebocoran membrane.

Contoh penggunaan enzim sebagai petanda adanya suatu kerusakan jaringan adalah sebagaiberikut:

·         Peningkatan aktivitas enzim renin menunjukkan adanya gangguan perfusi darah keglomerulus ginjal, sehingga renin akan menghasilkan angiotensin II dari suatu proteinserum yang berfungsi untuk menaikkan tekanan darah
·         Peningkatan jumlah Alanin aminotransferase (ALT serum) hingga mencapai seratuskali lipat (normal 1-23 sampai 55U/L) menunjukkan adanya infeksi virus hepatitis,peningkatan sampai dua puluh kali dapat terjadi pada penyakit mononucleosisinfeksiosa, sedangkan peningkatan pada kadar yang lebih rendah terjadi pada keadaanalkoholisme.
·         Peningkatan jumlah tripsinogen I (salah satu isozim dari tripsin) hingga empat ratuskali menunjukkan adanya pankreasitis akut, dan lain-lain


2. Enzim sebagai suatu reagensia diagnosis.
Sebagai reagensia diagnosis, enzim dimanfaatkan menjadi bahan untuk mencari petanda(marker ) suatu senyawa. Dengan memanfaatkan enzim, keberadaan suatu senyawa petandayang dicari dapat diketahui dan diukur berapa jumlahnya. Kelebihan penggunaan enzimsebagai suatu reagensia adalah pengukuran yang dihasilkan sangat khas dan lebih spesifik dibandingkan dengan pengukuran secara kimia, mampu digunakan untuk mengukur kadar senyawa yang jumlahnya sangat sedikit, serta praktis karena kemudahan dan ketepatannyadalam mengukur. Contoh penggunaan enzim sebagai reagen adalah sebagai berikut:

·         Uricase yang berasal dari jamur Candida utilisdan bakteri Arthobacter globiformis dapat digunakan untuk mengukur asam urat.

·         Pengukuran kolesterol dapat dilakukan dengan bantuan enzim kolesterol-oksidaseyang dihasilkan bakteri Pseudomonas fluorescens
·         Pengukuran alcohol, terutama etanol pada penderita alkoholisme dan keracunanalcohol dapat dilakukan dengan menggunakan enzim alcohol dehidrogenase yangdihasilkan oleh Saccharomyces cerevisciae dan lain-lain. 

3. Enzim sebagai petanda pembantu dari reagensia.
Sebagai petanda pembantu dari reagensia, enzim bekerja dengan memperlihatkan reagensialain dalam mengungkapkan senyawa yang dilacak. Senyawa yang dilacak dan diukur samasekali bukan substrat yang khas bagi enzim yang digunakan. Selain itu, tidak semua senyawamemiliki enzimnya, terutama senyawa-senyawa sintetis. Oleh karena itu, pengenalanterhadap substrat dilakukan oleh antibodi.   
  Adapun dalam hal ini enzim berfungsi dalam memperlihatkan keberadaan reaksi antaraantibodi dan antigen. Contoh penggunaannya adalah sebagai berikut:
·         Pada teknik imunoenzimatik ELISA (Enzim Linked Immuno Sorbent Assay), antibodimengikat senyawa yang akan diukur, lalu antibodi kedua yang sudah ditandai denganenzim akan mengikat senyawa yang sama. Kompleks antibodi-senyawa-antibodi inilalu direaksikan dengan substrat enzim, hasilnya adalah zat berwarna yang tidak dapatdiperoleh dengan cara imunosupresi biasa. Zat berwarna ini dapat digunakan untuk menghitung jumlah senyawa yang direaksikan. Enzim yang lazim digunakan dalamteknik ini adalah peroksidase, fosfatase alkali, glukosa oksidase, amilase,galaktosidase, dan asetil kolin transferase.
·         Pada teknik EMIT (Enzim Multiplied Immunochemistry Test ), molekul kecil sepertiobat atau hormon ditandai oleh enzim tepat di situs katalitiknya, menyebabkanantibodi tidak dapat berikatan dengan molekul (obat atau hormon) tersebut. Enzimyang lazim digunakan dalam teknik ini adalah lisozim, malat dehidrogenase, dangluksa-6-fosfat dehidrogenase. 
Pemanfaatan enzim di bidang pengobatan
 Pemanfaatan enzim dalam pengobatan meliputi penggunaan enzim sebagai obat, pemberiansenyawa kimia untuk memanipulasi kinerja suatu enzim dengan demikian suatu efek tertentudapat dicapai (enzim sebagai sasaran pengobatan), serta manipulasi terhadap ikatan protein-ligan sebagai sasaran pengobatan. 

1.      Penggunaan enzim sebagai obat biasanya mengacu kepada pemberian enzim untuk mengatasi defisiensi enzim yang seyogyanya terdapat di dalam tubuh manusia untuk mengkatalis rekasi-reaksi tertentu. Berdasarkan lamanya pemberian enzim sebagaipengobatan, maka keadaan defisiensi enzim dapat diklasifikasikan menjadi dua yaitu keadaandefisiensi enzim yang bersifat sementara dan bersifat menetap. Contoh keadaan defisiensienzim yang bersifat sementara adalah defisiensi enzim-enzim pencernaan. Seperti yangdiketahui, enzim-enzim pencernaan sangat beragam, beberapa di antaranya adalah proteasedan peptidase yang mengubah protein menjadi asam amino, lipase yang mengubah lemak menjadi asam lemak, karbohidrase yang mengubah karbohidrat seperti amilum menjadiglukosa serta nuklease yang mengubah asam nukleat menjadi nukleotida. Adapun defisiensienzim yang bersifat menetap menyebabkan banyak kelainan, yang biasanya juga disebutsebagai kelainan genetic mengingat enzim merupakan protein yang ditentukan oleh gen.Contoh kelainan akibat defisiensi enzim antara lain adalah hemofilia. Hemofilia adalah suatukeadaan di mana penderita mengalami kesulitan penggumpalan darah (cenderung untuk pendarahan) akibat defisiensi enzim-enzim terkait penggumpalan darah. Saat ini telahdiketahui ada tiga belas faktor, sebagian besar adalah protease dalam bentuk proenzim, yangdiperlukan dalam proses penggumpalan darah. Pada penderita hemofilia, terdapatgangguan/defisiensi pada faktor VIII (Anti-Hemophilic Factor ), faktor IX, dan faktor XI.Kelainan ini dapat diatasi dengan transfer gen yang mengkode faktor IX. Diharapkan gentersebut dapat mengkode enzim-enzim protease yang diperlukan dalam proses penggumpalandarah

2. Enzim sebagai sasaran pengobatan merupakan terapi di mana senyawa tertentu digunakanuntuk memodifikasi kerja enzim, sehingga dengan demikian efek yang merugikan dapatdihambat dan efek yang menguntungkan dapat dibuat. Berdasarkan sasaran pengobatan,dapat dibagi menjadi terapi di mana enzim sel individu menjadi sasaran dan terapi di manaenzim bakteri patogen yang menjadi sasaran. 
a) Pada terapi di mana enzim sel individu sebagai sasaran kinerja terapi, digunakan senyawa-senyawa untuk mempengaruhi kerja suatu enzim sebagai penghambat bersaing. Contohpenyakit yang dapat diobati dengan terapi ini adalah: 
·         Diabetes Melitus. Pada penyakit Diabetes Melitus, senyawa yang diinduksikan adalahakarbosa (acarbose), di mana akarbosa akan bersaing dengan amilum makanan untuk mendapatkan situs katalitik enzim amilase (pankreatik -amilase) yang seyogyanyaakan mengubah amilum menjadi glukosa sederhana. Akibatnya reaksi tersebut akanterganggu, sehingga kenaikan gula darah setelah makan dapat dikendalikan.
·         Penumpukan cairan. Enzim anhidrase karbonat merupakan enzim yang mengatur pertukaran H dan Na di tubulus ginjal, di mana H akan terbuang keluar bersama urine,sedangkan Na akan diserap kembali ke dalam darah. Adalah senyawa turunansulfonamida, yaitu azetolamida yang berfungsi menghambat kerja enzim tersebutsecara kompetitif sehingga pertukaran kation di tubulus ginjal tidak akan terjadi. IonNa akan dibuang keluar bersama dengan urine. Sifat ion Na yang higroskopismenyebabkan air akan ikut keluar bersamaan dengan ion Na; hal ini membawakeuntungan apabila terjadi penumpukan cairan bebas di ruang antar sel (udem).Dengan kata lain senyawa azetolamida turut berperan dalam menjaga kesetimbangancairan tubuh.
·         Pengendalian tekanan darah diatur oleh enzim renin-EKA dan angiosintase. Enzimrenin-EKA berperan dalam menaikkan tekanan darah dengan menghasilkan produk angiotensin II, sedangkan angiosintase bekerja terbalik dengan mengurangi aktivitasangiotensin II. Untuk menghambat kenaikan tekanan darah, maka manipulasiterhadap kerja enzim khususnya EKA dapat dilakukan dengan pemberian obatpenghambat EKA (ACE Inhibitor).
·         Mediator radang prostaglandin yang dibentuk dari asam arakidonat melibatkan duaenzim, yaitu siklooksigenase I dan II (cox 1 dan cox II). Ada obat atau senyawatertentu yang mempengaruhi kinerja cox 1 dan cox II sehingga dapat digunakan untuk mengurangi peradangan dan rasa sakit.
·         Dengan menggunakan prinsip pengaruh senyawa terhadap enzim, maka enzim yangberfungsi untuk memecah AMP siklik (cAMP) yaitu fosfodiesterase (PD) dapatdihambat oleh berbagai senyawa, antara lain kafein (trimetilxantin), teofilin,pentoksifilin, dan sildenafil. Teofilin digunakan untuk mengobati sesak nafas karenaasma, pentoksifilin digunakan untuk menambah kelenturan membran sel darah merahsehingga dapat memasuki relung kapiler, sedangkan sildenafil menyebabkan relaksasikapiler di daerah penis sehingga aliran darah yang masuk akan bertambah dantertahan untuk beberapa saat.
·         Penyakit kanker merupakan penyakit sel ganas yang harus dicegah penyebarannya.Salah satu cara untuk mencegah penyebarannya adalah dengan menghambat mitosissel ganas. Seperti yang diketahui, proses mitosis memerlukan pembentukan DNAbaru (purin dan pirimidin). 
Pada pembentukan basa purin, terdapat dua langkah reaksi yang melibatkan formilasi(penambahan gugus formil) dari asam folat yang telah direduksi. Reduksi asam folatini dapat dihambat oleh senyawa ametopterin sehingga sintesis DNA menjadi tidak berlangsung. Selain itu penggunaan azaserin dapat menghambat biosintesis purinyang membutuhkan asam glutamate. 6-aminomerkaptopurin juga dapat menghambatadenilosuksinase sehingga menghambat pembentukan AMP (salah satu bahan DNA). 
·         Pada penderita penyakit kejiwaan, pemberian obat anti-depresi (senyawa) inhibitor monoamina oksidase (MAO inhibitor) dapat menghambat enzim monoamina oksidaseyang mengkatalisis oksidasi senyawa amina primer yang berasal dari hasildekarboksilasi asam amino. Enzim monoamina oksidase sendiri merupakan enzimyang mengalami peningkatan jumlah ada sel susunan saraf penderita penyakitkejiwaan. 
b) Pada terapi di mana enzim mikroorganisme yang menjadi sasaran kerja, digunakan prinsipbahwa enzim yang dibidik tidak boleh mengkatalisis reaksi yang sama atau menjadi bagiandari proses yang sama dengan yang terdapat pada sel pejamu. Hal ini bertujuan untuk melindungi sel pejamu, sekaligus meningkatkan spesifitas terapi ini. Karena yang dibidik adalah enzim mikroorganisme, maka penyakit yang dihadapi kebanyakan adalah penyakit-penyakit infeksi. Contoh terapi dengan menjadikan enzim mikroorganisme sebagai sasarankerja antara lain:
·         Pada penyakit tumor, sel tumor dapat dikendalikan perkembangannya denganmenghambat mitosisnya. Mitosis sel tumor membutuhkan DNA baru (purin danpirimidin baru). Proses ini membutuhkan asam folat sebagai donor metil yang dapatdibuat oleh mikroorganisme sendiri dengan memanfaatkan bahan baku asam-aminobenzoat (PABA), pteridin, dan asam glutamat. Suatu analog dari PABA, yaitusulfonamida dan turunannya dapat dimanfaatkan untuk menghambat pemakaianPABA untuk membentuk asam folat.
·         Penggunaan antibiotika, yaitu senyawa yang dikeluarkan oleh suatu mikroorganismedi alam bebas dalam rangka mempertahankan substrat dari kolonisasi olehmikroorganisme lain dalam memperebutkan sumber daya, juga berperan dalam terapi.Contohnya adalah penisilin, suatu antibiotik yang menghambat enzim transpeptidaseyang mengkatalisis dipeptida D-alanil D-alanin sehingga peptidoglikan di dinding selbakteri tidak terbentuk dengan sempurna. Bakteri akan rentan terhadap perbedaantekanan osmotik sehingga gampang pecah.
·         Perbedaan mekanisme sintesis protein antara mikroorganisme dan sel pejamu jugadapat dimanfaatkan sebagai salah satu prinsip terapi. Penggunaan antibiotika tertentudapat menghambat sintesis protein pada mikroorganisme. Contohnya antara lain:
Ø Tetrasiklin yang menghambat pengikatan asam amino-tRNA pada situs inisiator subunit30S dari ribosom sehingga asam amino tidak dibawa oleh tRNA.
Ø Streptomisin yang berikatan langsung dengan subunit 50S dari ribosom sehingga lajusintesis protein berkurang dan terbentuk protein yang tidak semestinya akibat kesalahan bacakodon mRNA.
Ø Kloramfenikol yang menyaingi mRNA untuk duduk di ribosom
Ø Neomisin B yang mengubah pengikatan asam amino-tRNA ke kompleks mRNA ribosom.

3. Interaksi protein-ligan sebagai sasaran pengobatan. Pengobatan dengan sasaran interaksiprotein-ligan mengacu kepada prinsip interaksi sistem mediator-reseptor, di mana apabilamediator disaingi oleh molekul analognya sehingga tidak dapat berikatan dengan reseptor,sehingga efek dari mediator tersebut tidak terjadi. Contoh pengobatan dengan menjadikaninteraksi protein-ligan sebagai sasarannya antara lain: 
a) Pengendalian tekanan darah yang diatur oleh hormon adrenalin.Reseptor yang terdapat pada hormon adrenalin,
b) Penggunaan antihistamin untuk tujuan tertentu.Histamin merupakan turunan asam amino histidin yang berperan sangat luas, mulai darineuromediator, mediator radang pada kapiler, meningkatkan pembentukan dan pengeluaranasam lambung HCl, kontraksi otot polos di bronkus, dan lain-lain. Tidak jarang ketikamisalnya terjadi peradangan yang memicu pengeluaran histamin, terjadi efek-efek lain sepertisakit perut dan lain-lain. Untuk itu dikembangkan senyawa spesifik yang mampu bekerjasebagai pesaing histamin, yaitu antihistamin. Dengan adanya antihistamin ini, maka responyang ditimbulkan akibat kerja histamin dapat ditekan.

Tidak ada komentar:

Posting Komentar